Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat

	Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat
	Structuurformule en molecuulmodel
	▵ Structuurformule van geoxideerd NADP+ ; Merk op dat er een fosfaatgroep aanwezig is.
	Algemeen
Molecuulformule; (uitleg)	C21H29N7O17P3
IUPAC-naam	Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat
Andere namen	onder andere: [1] Trifosfopyridine-nucleotide (TPN+),; Co-enzym II,; Codehydrase II,;
Molmassa	744.416 g/mol
CAS-nummer	53-59-8
PubChem	925
	Fysische eigenschappen
Aggregatietoestand	vast
Kleur	wit
	Waar mogelijk zijn SI-eenheden gebruikt. Tenzij anders vermeld zijn standaardomstandigheden gebruikt (298,15 K of 25 °C, 1 bar).
Portaal	Scheikunde

Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat (NADP) is een co-enzym dat een rol speelt in diverse assimilatiereacties, zoals de Calvincyclus en de biosynthese van lipiden en nucleïnezuren. Het is een elektronendrager, betrokken bij veel biochemische redoxreacties, en komt voor in de cellen van alle bekende levensvormen.[2] Het molecuul bestaat uit twee nucleotiden, onderling verbonden via de fosfaatgroepen, waarvan de ene nucleotide de nucleobase adenine draagt en de ander nicotinamide. NADP kan in twee vormen voorkomen, in geoxideerde vorm (elektronenarm) en gereduceerde vorm (elektronenrijk), respectievelijk afgekort tot NADP⁺ en NADPH.

NADP is voornamelijk bekend door zijn rol in de fotosynthese. In de laatste stap van de lichtreacties, de licht-afhankelijke reactieketen van de fotosynthese, wordt NADPH gevormd uit NADP⁺. Bij planten en cyanobacteriën zijn de elektronen die voor deze omzetting nodig zijn afkomstig uit water. Het gevormde NADPH is een sterk reducerend vermogen,[kleine-letter 1] en wordt in de Calvincyclus gebruikt om koolstofdioxide te assimileren en om te zetten in glucose.

NADP wordt gevormd uit het sterk gelijkende NAD, door koppeling van een extra fosfaatgroep aan de ribose-ring van de nucleotide die adenine draagt. Het enzym dat deze koppeling katalyseert heet NAD⁺-kinase. De fosfaatgroep kan verwijderd worden door NADP⁺-fosfatase.[3]

Synthese

NADP⁺ wordt gevormd uit het (in structuur en functie sterk overeenkomende) NAD. NAD wordt in cellen gesynthetiseerd uit aminozuren (de novo) of uit verbindingen met een voorgevormde pyridine-ring via een salvage-pathway (zoals het uit voeding beschikbare nicotinezuur en andere vitamine B3-derivaten). NAD⁺-kinase voegt een fosfaatgroep toe aan de ribose op de 2'-positie. Sommige NAD⁺-kinasen, met name zij die voorkomen in mitochondriën, kunnen ook NADH direct in NADPH omzetten.[4][5] De syntheseroute van NADP in prokaryoten is nog niet geheel ontrafeld, maar men vermoedt dat het proces op een vergelijkbare manier verloopt.[2]

Vorming van NADPH

Het enzym ferredoxine—NADP⁺-reductase is een belangrijke omzetter van NADP⁺ in NADPH. Het enzym komt voor in planten en cyanobacteriën en katalyseert de laatste stap van de lichtreacties binnen de fotosynthese. Het in de lichtreacties gevormde NADPH levert de Calvincyclus waterstof en wordt gebruikt om glucose te vormen uit abiotische componenten. NADP⁺ is ook werkzaam als elektronenacceptor in andere stofwisselingsroutes. Zo is het nodig voor de reductie van nitraat tot ammoniak; een proces dat plaatsvindt tijdens stikstofassimilatie en productie van vetzuren.[2]

Er bestaan nog andere, minder bekende mechanismen waarin NADPH wordt gesynthetiseerd. Deze mechanismen vinden alleen plaats in de aanwezigheid van mitochondriën, en komen dus alleen voor in eukaryoten. De belangrijkste enzymen in deze koolstofmetabolisme-gerelateerde processen zijn de NADP-bindende isovormen van iso-citroenzuurdehydrogenase (IDH) en glutamaatdehydrogenase.[6]

Functies

Zoals hierboven beschreven heeft NADPH een sterk reducerend vermogen voor diverse biosynthesereacties, maar het wordt ook gebruikt in andere cellulaire processen zoals bescherming tegen reactieve zuurstofcomponenten (ROS) door vorming van glutathion.[7] Het onder controle houden van ROS wordt door sommige cellen (die immuun zijn tegen ROS) gebruikt om pathogenen met zuurstofradicalen aan te vallen.[8] Naast de fotosynthese is NADP betrokken bij de vorming van cholesterol en de elongatie van vetzuurketens.

NADP⁺
NADPH

Zie ook

Noten

NADPH wordt een reducerend vermogen genoemd, omdat het de reductie van veel stoffen in de andere halfreactie mogelijk maakt (in dit geval de reductie van CO₂ in suikers). Zelf wordt het geoxideerd.

Referenties

(en) National Center for Biotechnology Information. PubChem Database. CID=5886, 29-05-2019.
(en) Spaans SK, Weusthuis RA, van der Oost J, et al. (2015) . NADPH-generating systems in bacteria and archaea.. Frontiers in Microbiology 6: 742 . PMID: 26284036. DOI: 10.3389/fmicb.2015.00742.
(en) Kawai S, Murata K, (2008) . Structure and function of NAD kinase and NADPH phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H).. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 72 (4): 919–30 . PMID: 18391451. DOI: 10.1271/bbb.70738.
(en) Iwahashi Y, Hitoshio A, Tajima N, Nakamura T (1989) . Characterization of NADH kinase from Saccharomyces cerevisiae. Journal of Biochemistry 105 (4): 588–93 . PMID: 2547755. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122709.
(en) Iwahashi Y, Nakamura T (1989) . Localization of the NADH kinase in the inner membrane of yeast mitochondria. Journal of Biochemistry 105 (6): 916–21 . PMID: 2549021. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122779.
(en) Hanukoglu I, Rapoport R (1995) . Routes and regulation of NADPH production in steroidogenic mitochondria. Endocrine Research 21 (1–2): 231–41 . PMID: 7588385. DOI: 10.3109/07435809509030439.
(en) Rush GF, Gorski JR, et al. (1985) . Organic hydroperoxide-induced lipid peroxidation and cell death in isolated hepatocytes. Toxicology and Applied Pharmacology 78 (3): 473–83 . PMID: 4049396. DOI: 10.1016/0041-008X(85)90255-8.
(en) Ogawa K, Suzuki K, Okutsu M, Yamazaki K, Shinkai S (October 2008) . The association of elevated reactive oxygen species levels from neutrophils with low-grade inflammation in the elderly. Immunity & Ageing 5: 13 . PMID: 18950479. DOI: 10.1186/1742-4933-5-13.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[3] NADPH wordt een reducerend vermogen genoemd, omdat het de reductie van veel stoffen in de andere halfreactie mogelijk maakt (in dit geval de reductie van CO₂ in suikers). Zelf wordt het geoxideerd.

[1] (en) National Center for Biotechnology Information. PubChem Database. CID=5886, 29-05-2019.

[pmid26284036-2] (en) Spaans SK, Weusthuis RA, van der Oost J, et al. (2015) . NADPH-generating systems in bacteria and archaea.. Frontiers in Microbiology 6: 742 . PMID: 26284036. DOI: 10.3389/fmicb.2015.00742.

[4] (en) Kawai S, Murata K, (2008) . Structure and function of NAD kinase and NADPH phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H).. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 72 (4): 919–30 . PMID: 18391451. DOI: 10.1271/bbb.70738.

[5] (en) Iwahashi Y, Hitoshio A, Tajima N, Nakamura T (1989) . Characterization of NADH kinase from Saccharomyces cerevisiae. Journal of Biochemistry 105 (4): 588–93 . PMID: 2547755. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122709.

[6] (en) Iwahashi Y, Nakamura T (1989) . Localization of the NADH kinase in the inner membrane of yeast mitochondria. Journal of Biochemistry 105 (6): 916–21 . PMID: 2549021. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122779.

[7] (en) Hanukoglu I, Rapoport R (1995) . Routes and regulation of NADPH production in steroidogenic mitochondria. Endocrine Research 21 (1–2): 231–41 . PMID: 7588385. DOI: 10.3109/07435809509030439.

[8] (en) Rush GF, Gorski JR, et al. (1985) . Organic hydroperoxide-induced lipid peroxidation and cell death in isolated hepatocytes. Toxicology and Applied Pharmacology 78 (3): 473–83 . PMID: 4049396. DOI: 10.1016/0041-008X(85)90255-8.

[9] (en) Ogawa K, Suzuki K, Okutsu M, Yamazaki K, Shinkai S (October 2008) . The association of elevated reactive oxygen species levels from neutrophils with low-grade inflammation in the elderly. Immunity & Ageing 5: 13 . PMID: 18950479. DOI: 10.1186/1742-4933-5-13.