Opioïde peptide

Opioïde peptiden zijn korte ketens van aminozuren die zich binden aan opioïde receptoren in de hersenen. Opiaten en opioïden bootsen de werking van deze peptiden na. De effecten van deze peptiden variëren, maar ze lijken allemaal op opiaten. Opioïde peptide-systemen in de hersenen staan er om bekend dat zij een belangrijke rol spelen in de motivatie, emotie, hechting, de reactie op stress en pijn en de controle van voedselinname.

Opioïde peptiden kunnen door het lichaam zelf geproduceerd worden, bijvoorbeeld endorfinen, maar kunnen ook van andere oorsprong zijn (exorfines). Zo kunnen opioïde peptiden het resultaat zijn van onvoldoende verteerd zuiveleiwit (casomorfinen), gluten (glutenexorfinen) en spinazie (rubiscolinen), maar deze hebben beperkte fysiologische activiteit. De opioïde peptiden in voeding hebben meestal een lengte van 4-8 aminozuren. Lichaamseigen opioïden zijn over het algemeen veel langer.

Opioïde peptiden die door het lichaam geproduceerd worden

Er zijn drie families van endogeen geproduceerde opioïde peptides bekend: de endorfines, de enkefalines en de dynorfines. Elk van deze precursors wordt via proteaseenzymen geproduceerd vanuit drie grote precursorproteïnen: pro-opiomelanocortine (POMC), prepro-enkefaline (pro-enkefaline A) en preprodynorfine (pro-enkefaline B).

POMC bevat de aminozuursequenties van de endogene opioïden met-enkefaline, β-endorfine gamma-endorfine en verschillede peptides zonder opioïde werking, waaronder corticotropine (ACTH), β-lipotropine en melanotropine.[1] De nucleotide sequentie van het humane gen voor POMC werd gevonden in 1980.[2]
Prepro-enkefaline bevat zes eenheden met-enkefaline en een leu-enkefaline. Het menselijk gen voor enkefaline werd geïsoleerd en de sequentie ervan beschreven in 1982.[3]
Preprodynorfine bevat sequenties voor verschillende actieve opioïde peptiden die de leu-enkefalinesequentie bevatten, waaronder dynorfine A, dynorfine B en α- en β-neoendorfines. Het menselijk gen voor dynorfine (oorspronkelijk onder de naam "enkefaline B"-gen, omdat de sequentie gelijkenis vertoont met het enkefalinegen) werd geïsoleerd en de sequentie ervan beschreven in 1983.[4]
Adrenorfine en amidorfine werden ontdekt in de jaren 80.
Opiorfine, aangetroffen in menselijk speeksel, is een enkefalinaseremmer, voorkomt het metabolisme van enkefalinen.

Opioïde peptiden in voedsel

Casomorfine (uit melk)
Glutenexorfine (van gluten)
Gliadorfine/gluteomorfine (van gluten)
Rubiscoline (uit spinazie)

Microbiële opioïde peptiden

Deltorfine I en II (fungus)
Dermorfine (van een onbekende bacterie)

Synthetische opioïde peptiden

Er zijn ook een groot aantal synthetische opioïde peptiden. Een selectie daarvan: DAMGO ([D-Ala²,MePhe⁴,Gly⁹ol)⁵]enkefaline), DPDPE ([D-Pen², D-Pen⁵]enkefaline), DSLET ([D-Ser², Leu⁵]enkefaline-Thr⁶), DADL ([D-Ala², D-Leu⁵]enkefaline) en CTOP (D-Phe-Cys-Tyr-D-Trp-Orn-Thr-Pen-Thr-NH²).

Externe link

National Library of Medicine - Medical Subject Headings: Opioïde Peptides

Bronnen, noten en/of referenties

(en) Ling N, Burgus R, Guillemin R. "Isolation, primary structure, and synthesis of α-endorphin and γ-endorphin, two peptides of hypothalamic-hypophysial origin with morphinomimetic activity." Proceedings of the National Academy of Sciences 1976 Nov;73(11):3942-6. PMID 1069261
(en) Chang AC, Cochet M, Cohen SN. "Structural organization of human genomic DNA encoding the pro-opiomelanocortin peptide." Proceedings of the National Academy of Sciences 1980 Aug;77(8):4890-4. PMID 6254047
(en) Noda M, Teranishi Y, Takahashi H, Toyosato M, Notake M, Nakanishi S, Numa S. "Isolation and structural organization of the human preproenkephalin gene." Nature 1982 Jun 3;297(5865):431-4. PMID 6281660
(en) Horikawa S, Takai T, Toyosato M, Takahashi H, Noda M, Kakidani H et al. "Isolation and structural organization of the human preproenkephalin B gene." Nature Nature. 1983 Dec 8-14;306(5943):611-4. PMID 6316163

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] (en) Ling N, Burgus R, Guillemin R. "Isolation, primary structure, and synthesis of α-endorphin and γ-endorphin, two peptides of hypothalamic-hypophysial origin with morphinomimetic activity." Proceedings of the National Academy of Sciences 1976 Nov;73(11):3942-6. PMID 1069261

[2] (en) Chang AC, Cochet M, Cohen SN. "Structural organization of human genomic DNA encoding the pro-opiomelanocortin peptide." Proceedings of the National Academy of Sciences 1980 Aug;77(8):4890-4. PMID 6254047

[3] (en) Noda M, Teranishi Y, Takahashi H, Toyosato M, Notake M, Nakanishi S, Numa S. "Isolation and structural organization of the human preproenkephalin gene." Nature 1982 Jun 3;297(5865):431-4. PMID 6281660

[4] (en) Horikawa S, Takai T, Toyosato M, Takahashi H, Noda M, Kakidani H et al. "Isolation and structural organization of the human preproenkephalin B gene." Nature Nature. 1983 Dec 8-14;306(5943):611-4. PMID 6316163