Aminozuur

Bij normale omstandigheden (25 °C, atmosferische druk) zijn α-aminozuren in oplossing neutraal geladen (of ongeladen) als de zuurgraad (pH) gelijk is aan het isoelektrisch punt. De aminogroep heeft dan doorgaans een H⁺ opgenomen, de COOH-groep heeft er één afgestaan, het ontstane deeltje wordt een zwitterion genoemd:

${\displaystyle \mathrm {H_{2}N{-}CHR{-}COOH\ \rightleftharpoons \ H_{3}N^{+}{-}CHR{-}COO^{-}} }$

De reacties tussen de verschillende vormen zijn allemaal evenwichten. Dit betekent dat in het iso-elektrisch punt naast de twee genoemde vormen van het aminozuur ook de positief geladen vorm (aminogroep heeft een H⁺ opgenomen, COOH nog niet afgestaan) en de negatief geladen vorm (aminogroep nog neutraal, COOH wel al H⁺ afgestaan) in gelijke aantallen voorkomen. Alle vormen van het aminozuur samen hebben dan nog steeds een netto lading van 0.

Als het aminozuur voorkomt in de vorm NH₃⁺-CHR-COO⁻, dan spreekt men van een zwitterion; het aminozuur is evenveel positief als negatief geladen en de aanwezigheid van formele ladingen kan ongedaan gemaakt worden door een transfer van protonen (H⁺).

• Bij een pH lager dan het iso-elektrisch punt (zuurder) komt een steeds groter deel van het aminozuur voor als NH₃⁺-CHR-COOH
• Bij een pH hoger dan het iso-elektrisch punt (basischer) komt het aminozuur steeds meer voor in de vorm NH₂-CHR-COO⁻

Alle α-aminozuren (behalve glycine) hebben een asymmetrisch koolstofatoom (chiraal koolstofatoom). Dit betekent dat deze aminozuren in twee vormen (isomeren) kunnen voor komen, de L-vorm en de D-vorm — deze twee vormen zijn het spiegelbeeld van elkaar (zie optische isomerie). De natuurlijke aminozuren komen in de L-vorm voor.

Deze twee isomeren hebben de eigenschap dat zij het polarisatievlak van gepolariseerd licht over een bepaalde hoek kunnen draaien. De hoek α waarover het polarisatievlak gedraaid wordt hangt af van het soort aminozuur, de concentratie, temperatuur en de afstand die het gepolariseerde licht door de oplossing aflegt.

${\displaystyle {\alpha }={[\alpha ]}_{\mathrm {D} }^{25^{\circ }\mathrm {C} }\cdot l\cdot c}$

met hierin:

• ${\displaystyle {[\alpha ]}_{\mathrm {D} }^{25^{\circ }\mathrm {C} }}$ specifieke rotatie in ° mL/m g
• l afstand die het gepolariseerde licht door de oplossing aflegt in meter
• c de concentratie in g/mL

Naam	Ontledingstemperatuur	Oplosbaarheid in water	${\displaystyle [\alpha ]_{\mathrm {D} }^{25^{\circ }\mathrm {C} }}$	Zuurconstanten			Isoelektrisch punt	moleculaire massa
	(in °C)	(in g/100 mL bij 25 °C)		pK1	pK2	pK3	pH	in g/mol
Alanine	297	016,7	−08,5	2,35	9,87		06,11	089
Arginine	244	015	−12,5	1,82	8,99	13,20	10,76	174
Asparagine	234	003,5	0−5,4	2,02	8,80		05,41	132
Asparaginezuur	270	000,54	−25,0	1,99	10,00	3,90	02,98	133
Cysteïne	121	016,0	−06,5	1,86	8,35	10,34	05,02	121
Glutamine	185	003,7	−06,1	2,17	9,13		05,65	146
Glutaminezuur	247	000,86	−31,4	2,13	9,95	04,32	03,08	147
Glycine	233	025		2,35	9,78		06,06	075
Histidine	287	004,2	−39,7	1,81	6,05	09,15	07,64	155
Isoleucine	284	004,1	−11,3	2,32	9,76		06,04	131
Leucine	293	002,4	−10,8	2,33	9,74		06,04	131
Lysine	225	erg oplosbaar	−14,6	2,16	9,20	10,80	09,47	146
Methionine	280	003,4	0−8,2	2,17	9,27		05,74	149
Fenylalanine	283	003,0	−35,1	2,58	9,24		05,91	165
Proline	220	162	−85,0	1,95	10,64		06,30	115
Serine	228	005,0	0−6,8	2,19	9,44		05,68	105
Threonine	225	erg oplosbaar	−28,3	2,09	9,10		05,60	119
Tryptofaan	289	001,1	−31,5	2,43	9,44		05,88	204
Tyrosine	342	000,04	−10,6	2,20	9,11	10,07	05,63	181
Valine	315	008,9	−13,9	2,29	9,72		06,00	117

De oplosbaarheid hangt voornamelijk af van de polariteit van de zijketen (R) van het α-aminozuur af. Hierdoor kan het α-aminozuur in meer of mindere mate hydrofiel dan wel hydrofoob zijn. Dit beïnvloedt zijn interactie met andere structuren, zowel binnen een eiwit zelf, als met andere eiwitten of omliggend weefsel. De verdeling van hydrofiele en hydrofobe α-aminozuren in een eiwit bepaalt de tertiaire structuur van het eiwit, terwijl de plaats van de α-aminozuren aan het oppervlak van het eiwit de quaternaire structuur beïnvloedt.

Oplosbare eiwitten hebben een oppervlak dat rijk is aan polaire aminozuren zoals serine en threonine, terwijl membraaneiwitten aan de buitenkant hydrofobe aminozuren hebben die zich hechten aan een lipidemembraan. Zo bevatten eiwitten die positief geladen moleculen aan hun oppervlak binden veel negatief geladen α-aminozuren (zoals glutaminezuur en asparaginezuur), terwijl eiwitten die negatief geladen moleculen binden een oppervlak bezitten dat rijk is aan lysine en arginine.

Hydrofobe interacties ontstaan tussen hydrofobe aminozuren, de alifatische en de aromatische aminozuren. Hydrofiele en hydrofobe interacties tussen naburige eiwitten hoeven niet af te hangen van de zijketens van de α-aminozuren. Andere ketens kunnen zich aan het eiwit hechten en zo hydrofobe lipoproteïnen of hydrofiele glycoproteïnen vormen.