ATP-synthase

	ATP-synthase
	Structuur van ATP-synthase (röntgendiffractie). Het stationair domein is niet weergegeven.
	Identificatie
EC-nummer	3.6.3.14
CAS-nummer	9000-83-3
	Eigenschappen
Substraat	ADP en anorganisch fosfaat
Product	ATP
	Databanken
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	Stofwisselingsroute
PDB-structuren	RCSB PDB, PDBe, ; PDBsum
Portaal	Biologie

ATP-synthase of ATP-synthetase[1] is een enzymcomplex dat verantwoordelijk is voor de vorming van het energierijke molecuul adenosinetrifosfaat (ATP).[2] ATP is de drager van chemische energie en wordt gevormd door de binding van ADP aan anorganisch fosfaat (P_i). De energie die nodig is voor deze koppeling komt uit de afbraak van organische verbindingen (glucose) of uit fotosynthese.

ATP-synthase is ingebed in de binnenmembranen van mitochondriën, waarin organische verbindingen worden gedissimileerd, en van chloroplasten, waarin lichtenergie wordt gevangen. De productie van ATP staat in het centrum van de stofwisseling en gebeurt in alle organismen volgens dezelfde chemische principes.

Functie

ATP-synthase functioneert op basis van de processen die zich afspelen in naastgelegen elektronentransportketens. Elektronen, afkomstig uit voedingsstoffen en licht, die door deze transportketens heen bewegen zorgen dat er H⁺-ionen (protonen) over het membraan getransporteerd worden naar de intermembraanruimte (als gevolg van diverse redoxreacties). Dit voortdurende transport van protonen vormt een gradiënt, waarin de positief geladen H⁺-ionen neigen terug te diffunderen naar het negatief geladen compartiment.[kleine-letter 1] Alleen via ATP-synthase kan deze terugstroom plaatsvinden.

De 'kop' van het enzymcomplex maakt tijdens elke passage van een proton één deelrotatie en daarmee wordt energie opgebouwd in het ATP-synthasemolecuul. De basis van ATP-synthase bevat bindingsplaatsen voor ADP en voor een losse fosfaatgroep. De passage van drie protonen levert voldoende energie voor de aanmaak van één molecuul ATP uit ADP en de fosfaatgroep.[3] Het ontstane ATP-molecuul kan nu in de cel dienst doen als energieleveraar voor diverse levensprocessen. Het algehele proces van ATP-productie door gebruikmaking van een protonengradiënt wordt de oxidatieve fosforylering genoemd.[3]

Bacteriën

Ook in de membranen van bacteriën komt ATP-synthase voor. Bacteriën vormen ATP op dezelfde wijze als eukaryoten.[4] Net als bij veel andere enzymen is de reactie die ATP-synthase katalyseert omkeerbaar: het kan voorkomen dat een ATP-molecuul door ATP-synthase weer gesplitst wordt in ADP en P_i. Wanneer een bacterie grote hoeveelheden ATP heeft kan hij dit gebruiken om een protongradiënt aan te leggen. Het protongradiënt kan zo gebruikt worden om flagella te laten bewegen en het transport van voedingsstoffen de cel in mogelijk te maken.

Zie ook

ATPase

Noten

Dit negatieve compartiment heet de matrix in mitochondriën, het lumen in chloroplasten.

Referenties

(nl) Binas, Zesde editie. Noordhoff Uitgevers, Groningen (2013). ISBN 978-90-01-81749-7.
(en) Campbell, Updated Dutch Glossary for Biology: A Global Approach. Pearson Education Limited (2017). ISBN 9781787260108.
(nl) Prinsen J, van der Leij F, De bouwstenen van het leven. Wageningen Academic Publishers (2015), p. 328. ISBN 978-90-8686-270-2.
(2011) . Role of Charged Residues in the Catalytic Sites of Escherichia coli ATP Synthase. Journal of Amino Acids 2011: 1–12 . PMID: 22312470. PMC: 3268026. DOI: 10.4061/2011/785741.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[3] Dit negatieve compartiment heet de matrix in mitochondriën, het lumen in chloroplasten.

[1] (nl) Binas, Zesde editie. Noordhoff Uitgevers, Groningen (2013). ISBN 978-90-01-81749-7.

[2] (en) Campbell, Updated Dutch Glossary for Biology: A Global Approach. Pearson Education Limited (2017). ISBN 9781787260108.

[bouwstenen-4] (nl) Prinsen J, van der Leij F, De bouwstenen van het leven. Wageningen Academic Publishers (2015), p. 328. ISBN 978-90-8686-270-2.

[5] (2011) . Role of Charged Residues in the Catalytic Sites of Escherichia coli ATP Synthase. Journal of Amino Acids 2011: 1–12 . PMID: 22312470. PMC: 3268026. DOI: 10.4061/2011/785741.