G-proteïne

G-proteïne[1] (guanine nucleotide bindende eiwitten) of G-eiwit is een familie proteïnes betrokken bij de signaaloverdracht buiten de cel die veranderingen binnen de cel veroorzaakt. G-eiwitten zijn betrokken bij de signaaloverdracht van veel hormonen, neurotransmitters en andere signaalmoleculen.

Phosducine-transducine beta-gamma complex. Beta and gamma subunits van het G-proteïne zijn respectievelijk blauw en rood.

Het G-proteïne bestaat uit twee delen, namelijk een α- en βγ-deel. Wanneer het G-proteïne inactief is bindt het α-deel met GDP. Het βγ-deel zit dan aan het α-deel vast. Als het G-proteïne actief is, is het gebonden met GTP en het α- en βγ-deel zijn van elkaar gesplitst. Het α-deel en/of βγ-deel kunnen dan reageren met een effector. Het G-proteïne werkt samen met de G-proteïnegekoppelde receptor (GPCR).

G-proteïnegekoppelde receptoren zijn receptoren die zich in het celmembraan bevinden, en signalen kunnen ontvangen van de buitenkant van het membraan, en een respons geven aan de binnenkant van het membraan. De receptor aan de binnenkant van het membraan activeert een G-proteïne, die vervolgens een cascade van andere reacties in gang zet en zo een verandering elders in de cel bewerkstelligt.

De G-proteïnes reguleren metabolische enzymen, ionkanalen, transporteiwitten en veel andere kritische processen in de cel.

De familie werd voor het eerst ontdekt door Alfred Gilman en Martin Rodbell, die de stimulatie van cellen door adrenaline onderzochten. Ze ontdekten dat wanneer adrenaline aan een receptor bindt, de receptor niet direct invloed uitoefent op de enzymen, maar dat een G-proteïne wordt gestimuleerd, welk weer een enzym beïnvloedt. Een voorbeeld hiervan is adenylylcyclase, wat de second messenger cyclisch AMP produceert. Voor deze ontdekking wonnen ze in 1994 de Nobelprijs voor de Fysiologie of Geneeskunde.

G-proteïne maakt onderdeel uit van de grotere groep enzymen GTPase.

Zie de categorie G proteins van Wikimedia Commons voor mediabestanden over dit onderwerp.