Bèta-amyloïd

	Bèta-amyloïd (A4) voorlopereiwit
	Identificatie
Symbolen	APP ; AD1
	Externe identificaties
UniProt	P05067
OMIM	104760
Entrez	351
RefSeq	NM_000484
	Genoomgegevens
Locus	Chr. 21 q21.2
Portaal	Biologie

Met bèta-amyloïd[1] (Aβ of Abeta) wordt gedoeld op peptiden met 36 tot 43 aminozuren die sterk geassocieerd zijn met de ziekte van Alzheimer. Het vormt het hoofdonderdeel van de amyloïde plaques in de hersenen van patiënten met alzheimer.[2] De peptiden komen van het grotere amyloïdvoorlopereiwit (afgekort tot APP, naar het Engels "amyloid precursor protein"). Aβ wordt van APP afgespleten door bèta- en gamma-secretase. Aβ-moleculen kunnen samenklonteren tot flexibele, oplosbare oligomeren. Men denkt dat zekere verkeerd gevouwen oligomeren ervoor kunnen zorgen dat Aβ ook verkeerd gevouwen wordt, wat leidt tot een kettingreactie die lijkt op prionontsteking. De oligomeren zijn giftig voor zenuwcellen.[3] Het andere eiwit dat betrokken is bij de ziekte van Alzheimer, het tau-eiwit, vormt ook prion-achtige verkeerd gevouwen oligomeren. Er zijn aanwijzingen dat verkeerd gevouwen Aβ ervoor kan zorgen dat tau zich verkeerd vouwt.[4][5]

De functie van bèta-amyloïd bij gezonde mensen en dieren is nog niet goed bekend.[6] Aβ wordt vooral in verband gebracht met de plaques die zich in de hersenen vormen bij de ziekte van Alzheimer.

Bronnen, noten en/of referenties

Dit artikel of een eerdere versie ervan is een (gedeeltelijke) vertaling van het artikel Amyloid beta op de Engelstalige Wikipedia, dat onder de licentie Creative Commons Naamsvermelding/Gelijk delen valt. Zie de bewerkingsgeschiedenis aldaar.

Referenties:

Everdingen, J.J.E. van, Eerenbeemt, A.M.M. van den (2012). Pinkhof Geneeskundig woordenboek (12de druk). Houten: Bohn Stafleu Van Loghum.
Hamley IW (2012) . The Amyloid Beta Peptide: A Chemist's Perspective. Role in Alzheimer's and Fibrillization. Chemical Reviews 112: 5147–5192 . PMID: 22813427. DOI: 10.1021/cr3000994.
Haass, C, & Selkoe, DJ (Feb 2007) . Soluble protein oligomeren in neurodegeneration: lessons from the Alzheimer's amyloid beta-peptide. Nat Rev Mol Cell Biol . DOI: 10.1038/nrm2101.
Nussbaum JM, Seward ME, Bloom GS (februari 2013) . Alzheimer disease: a tale of two prions. Prion 7 (1): 14–9 . PMID: 22965142. PMC: 3609044. DOI: 10.4161/pri.22118.
Pulawski W, Ghoshdastider U, Andrisano V, Filipek S (april 2012) . Ubiquitous amyloids. Applied Biochemistry and Biotechnology 166 (7): 1626–43 . PMID: 22350870. PMC: 3324686. DOI: 10.1007/s12010-012-9549-3.
Hiltunen M, van Groen T, Jolkkonen J (2009) . Functional roles of amyloid-beta protein precursor and amyloid-beta peptides: evidence from experimental studies. Journal of Alzheimer's Disease 18 (2): 401–12 . PMID: 19584429. DOI: 10.3233/JAD-2009-1154.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[Pinkhof2012-1] Everdingen, J.J.E. van, Eerenbeemt, A.M.M. van den (2012). Pinkhof Geneeskundig woordenboek (12de druk). Houten: Bohn Stafleu Van Loghum.

[pmid22813427-2] Hamley IW (2012) . The Amyloid Beta Peptide: A Chemist's Perspective. Role in Alzheimer's and Fibrillization. Chemical Reviews 112: 5147–5192 . PMID: 22813427. DOI: 10.1021/cr3000994.

[3] Haass, C, & Selkoe, DJ (Feb 2007) . Soluble protein oligomeren in neurodegeneration: lessons from the Alzheimer's amyloid beta-peptide. Nat Rev Mol Cell Biol . DOI: 10.1038/nrm2101.

[4] Nussbaum JM, Seward ME, Bloom GS (februari 2013) . Alzheimer disease: a tale of two prions. Prion 7 (1): 14–9 . PMID: 22965142. PMC: 3609044. DOI: 10.4161/pri.22118.

[5] Pulawski W, Ghoshdastider U, Andrisano V, Filipek S (april 2012) . Ubiquitous amyloids. Applied Biochemistry and Biotechnology 166 (7): 1626–43 . PMID: 22350870. PMC: 3324686. DOI: 10.1007/s12010-012-9549-3.

[pmid19584429-6] Hiltunen M, van Groen T, Jolkkonen J (2009) . Functional roles of amyloid-beta protein precursor and amyloid-beta peptides: evidence from experimental studies. Journal of Alzheimer's Disease 18 (2): 401–12 . PMID: 19584429. DOI: 10.3233/JAD-2009-1154.