Nesprine

Nesprinen (nuclear envelope spectrin repeat proteins)[1] zijn een familie van eiwitten die voornamelijk voorkomen in het buitenste kernmembraan, evenals in enkele andere subcellulaire compartimenten.[2] Ze bevatten een C-terminaal KASH-transmembraandomein en maken deel uit van het LINC-complex (Linker of Nucleoskeleton en Cytoskeleton). Dit is een netwerk van vezeleiwitten dat het kernmembraan verbindt met het cytoskelet en het kernlamina.[2][3] Nesprine-1 en nesprine-2 binden zich hiertoe aan de actinefilamenten. Nesprin-3 bindt aan plectine, een eiwit dat gebonden is aan de intermediaire filamenten.[4] Nesprine-4 gaat interacties aan met kinesine-1.[5]

De verbindingen met het cytoskelet die via nesprinen tot stand komen, hebben mechanosensorische functies. Wanneer nesprinen afwezig zijn of onjuist tot expressie komen, zal de cel een verminderd vermogen hebben om mechanische veranderingen te registreren en op te vangen.[6]

Zie ook

Emerine

Bronnen

(en) Zhang Q, Skepper JN, Yang F, Davies JD, Hegyi L, Roberts RG, Weissberg PL, Ellis JA, Shanahan CM (2001) . Nesprins: a novel family of spectrin-repeat-containing proteins that localize to the nuclear membrane in multiple tissues. Journal of Cell Science 114 (Pt 24): 4485–98 . PMID: 11792814.
(en) Rajgor D, Shanahan CM (2013) . Nesprins: from the nuclear envelope and beyond. Expert Reviews in Molecular Medicine 15: e5 . PMID: 23830188. PMC: 3733404. DOI: 10.1017/erm.2013.6.
(en) Wilhelmsen K, Ketema M, Truong H, Sonnenberg A (2006) . KASH-domain proteins in nuclear migration, anchorage and other processes. Journal of Cell Science 119 (Pt 24): 5021–9 . PMID: 17158909. DOI: 10.1242/jcs.03295.
Wilhelmsen K, Litjens SH, Kuikman I, Tshimbalanga N, Janssen H, van den Bout I, Raymond K, Sonnenberg A (December 2005) . Nesprin-3, a novel outer nuclear membrane protein, associates with the cytoskeletal linker protein plectin. The Journal of Cell Biology 171 (5): 799–810 . PMID: 16330710. PMC: 2171291. DOI: 10.1083/jcb.200506083.
(en) Roux KJ, Crisp ML, Liu Q, Kim D, Kozlov S, Stewart CL, Burke B (2009) . Nesprin 4 is an outer nuclear membrane protein that can induce kinesin-mediated cell polarization. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 106 (7): 2194–9 . PMID: 19164528. PMC: 2650131. DOI: 10.1073/pnas.0808602106.
(en) Uzer G, Thompson WR, Sen B, Xie Z, Yen SS, Miller S, Bas G, Styner M, Rubin CT, Judex S, Burridge K, Rubin J (2015) . Cell Mechanosensitivity to Extremely Low-Magnitude Signals Is Enabled by a LINCed Nucleus. Stem Cells 33 (6): 2063–76 . PMID: 25787126. PMC: 4458857. DOI: 10.1002/stem.2004.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[pmid11792814-1] (en) Zhang Q, Skepper JN, Yang F, Davies JD, Hegyi L, Roberts RG, Weissberg PL, Ellis JA, Shanahan CM (2001) . Nesprins: a novel family of spectrin-repeat-containing proteins that localize to the nuclear membrane in multiple tissues. Journal of Cell Science 114 (Pt 24): 4485–98 . PMID: 11792814.

[Rajgor_2013-2] (en) Rajgor D, Shanahan CM (2013) . Nesprins: from the nuclear envelope and beyond. Expert Reviews in Molecular Medicine 15: e5 . PMID: 23830188. PMC: 3733404. DOI: 10.1017/erm.2013.6.

[3] (en) Wilhelmsen K, Ketema M, Truong H, Sonnenberg A (2006) . KASH-domain proteins in nuclear migration, anchorage and other processes. Journal of Cell Science 119 (Pt 24): 5021–9 . PMID: 17158909. DOI: 10.1242/jcs.03295.

[4] Wilhelmsen K, Litjens SH, Kuikman I, Tshimbalanga N, Janssen H, van den Bout I, Raymond K, Sonnenberg A (December 2005) . Nesprin-3, a novel outer nuclear membrane protein, associates with the cytoskeletal linker protein plectin. The Journal of Cell Biology 171 (5): 799–810 . PMID: 16330710. PMC: 2171291. DOI: 10.1083/jcb.200506083.

[5] (en) Roux KJ, Crisp ML, Liu Q, Kim D, Kozlov S, Stewart CL, Burke B (2009) . Nesprin 4 is an outer nuclear membrane protein that can induce kinesin-mediated cell polarization. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 106 (7): 2194–9 . PMID: 19164528. PMC: 2650131. DOI: 10.1073/pnas.0808602106.

[6] (en) Uzer G, Thompson WR, Sen B, Xie Z, Yen SS, Miller S, Bas G, Styner M, Rubin CT, Judex S, Burridge K, Rubin J (2015) . Cell Mechanosensitivity to Extremely Low-Magnitude Signals Is Enabled by a LINCed Nucleus. Stem Cells 33 (6): 2063–76 . PMID: 25787126. PMC: 4458857. DOI: 10.1002/stem.2004.