Proline

	L-Proline
	Structuurformule en molecuulmodel
	▵ Structuurformule van L-proline
	▵ Molecuulmodel van L-proline
	Algemeen
Molecuulformule; (uitleg)	C5H9NO2
Andere namen	(S)-pyrrolidine-2-carbonzuur
Molmassa	115,13 g/mol
SMILES	C1CCNC1C(=O)O
CAS-nummer	147-85-3
EG-nummer	205-702-2
	Fysische eigenschappen
Aggregatietoestand	vast
Kleur	doorzichtige kristallen
Smeltpunt	205–228 °C
	Waar mogelijk zijn SI-eenheden gebruikt. Tenzij anders vermeld zijn standaardomstandigheden gebruikt (298,15 K of 25 °C, 1 bar).
Portaal	Scheikunde

Proline (afgekort als Pro of P) is een hydrofoob aminozuur met een unieke structuur. Het is een van de twintig natuurlijk voorkomende proteïnogene aminozuren die fungeren als bouwstenen van eiwitten. Proline bevat een pyrrolidine: een ring waarin het stikstofatoom (van de aminogroep) en het α-koolstofatoom van het aminozuur rechtstreeks deel uitmaken van de zijketen. Deze ringstructuur geeft proline een bijzondere conformationele rigiditeit en is van groot bij de totstandkoming van de eiwitstructuur.

Bij fysiologische pH is proline een apolaire verbinding door de aanwezigheid van de alifatische ring. Het wordt geclassificeerd als een niet-essentieel aminozuur omdat het lichaam (onder normale omstandigheden) voldoende proline kan vormen uit het eveneens niet-essentiële glutaminezuur. Proline wordt gecodeerd door de codons die beginnen met CC, namelijk CCA, CCC, CCG en CCU.

Biosynthese

De meeste organismen synthetiseren proline uit L-glutaminezuur. Dit aminozuur wordt omgezet in glutamaat-5-semialdehyde onder invloed van het enzym glutamaat-5-kinase en glutamaat-5-semialdehydedehydrogenase. Na ringsluiting van het ontstane glutamaat-5-semialdehyde ontstaat een molecuul dat gereduceerd wordt tot proline (door gebruikmaking van NADH). Het is ook mogelijk dat het glutamaat-5-semialdehyde wordt omgezet in ornithine en vervolgens cycliseert tot proline.[1]

Eigenschappen

Rol in eiwitstructuur

Proline heeft een uitzonderlijke structuur: het stikstofatoom zit vast in een ring. Hierdoor zijn de phi- en psi-hoeken minder flexibel dan bij andere aminozuren: het molecuul is 'stijf'.[2] Tevens bindt het stikstofatoom slechts één waterstofatoom, waar dit er twee zijn bij de andere aminozuren. Als proline bindt aan een ander aminozuur, dan is dit waterstofatoom weg. De resulterende amidegroep kan dan geen H-brug vormen.

Om deze twee redenen verstoort dit aminozuur secundaire structuren in eiwitten zoals alfa-helices en bèta-sheets. Het komt daarom voornamelijk voor in 'bochten' waar secundaire structuren met elkaar verbonden worden en aan het uiteinde van een alfa-helix of bèta-sheet.

Collageen

Meerdere proline-residuen naast elkaar kunnen leiden tot de vorming van een polyprolinehelix, een veelvoorkomende secundaire structuur in collageen. Hydroxylering van proline (of toevoeging van andere elektronegatieve substituenten zoals fluorine) verhoogt de conformationele stabiliteit van collageen aanzienlijk.[3] Hydroxylering van proline is daarom een belangrijk mechanisme voor de instandhouding en aanmaak van bindweefsels in veel dieren. Wanneer de hydroxylering in onvoldoende mate plaatsvindt, kunnen aandoeningen als scheurbuik optreden.

Vrij proline

In vrije vorm komt de stof o.a. voor in de grassoort Antarctische smele. Dit is waarschijnlijk een reactie op de barre omstandigheden waaronder deze plant nog weet te gedijen.

Zie ook

Azetidine-2-carbonzuur, een aminozuur met één koolstofatoom minder in de ring.
Hydroxyproline

Bronnen, noten en/of referenties

(en) Berg, J., Biochemistry, 8th edition. W. H. Freeman and Company, New York (2015). ISBN 978-1-4641-2610-9.
(en) Engelbert Buxbaum, "Fundamentals of Protein Structure and Function," Springer 2007.
(en) Szpak, Paul (2011) . Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis. Journal of Archaeological Science 38 (12): 3358–3372 . DOI: 10.1016/j.jas.2011.07.022.

De 20 proteïnogene aminozuren
Alanine (Ala) · Arginine (Arg) · Asparagine (Asn) · Asparaginezuur (Asp) · Cysteïne (Cys) · Glutamine (Gln) · Glutaminezuur (Glu) · Glycine (Gly) · Histidine (His) · Isoleucine (Ile) · Leucine (Leu) · Lysine (Lys) · Methionine (Met) · Fenylalanine (Phe) · Proline (Pro) · Serine (Ser) · Threonine (Thr) · Tryptofaan (Trp) · Tyrosine (Tyr) · Valine (Val)

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] (en) Berg, J., Biochemistry, 8th edition. W. H. Freeman and Company, New York (2015). ISBN 978-1-4641-2610-9.

[Buxbaum-2] (en) Engelbert Buxbaum, "Fundamentals of Protein Structure and Function," Springer 2007.

[SzpakJAS-3] (en) Szpak, Paul (2011) . Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis. Journal of Archaeological Science 38 (12): 3358–3372 . DOI: 10.1016/j.jas.2011.07.022.