Eiwitvouwing

Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: protein folding) is het proces waarbij een specifiek eiwitmolecuul verondersteld wordt zijn driedimensionale functionele vorm of conformatie aan te nemen. Het is een fysisch (niet scheikundig) proces waarbij een polypeptide, vanuit een random coil ("statistische keten"), zich vouwt in een karakteristieke en functionele (biologisch actieve) driedimensionale eiwitstructuur.[1]

Eiwit voor en na vouwing

De verschillende structuren van een eiwit van primair naar quaternair

Elk eiwit bestaat aanvankelijk uit een ongevouwen polypeptide of "random coil", die tijdens de eiwitsynthese wordt gevormd uit aminozuren middels de translatie vanuit een mRNA-sequentie: er vormt zich een lineaire polymere keten (sequentie) van aminozuren. Deze polypeptide heeft geen stabiele driedimensionale structuur (links in de figuur). Aminozuren reageren vervolgens met elkaar, zodanig dat een duidelijk omlijnde driedimensionale structuur ontstaat: het gevouwen eiwit (rechts in de figuur). Het gevouwen eiwit wordt het natieve stadium genoemd. De driedimensionale structuur wordt bepaald door de aminozuursequentie (Anfinsens dogma).[2] Experimenten in de jaren 80 van de twintigste eeuw laten zien dat het codon voor een aminozuur ook de eiwitstructuur kan beïnvloeden. [3]

Chaperonne-eiwitten

Om eiwitten tijdens de vouwing te begeleiden en om slecht gevouwen eiwitten te hervouwen zijn zowel pro- als eukaryoten uitgerust met chaperonne-eiwitten. Vooral in een te warm milieu kunnen eiwitten onjuist vouwen en wordt de productie van chaperonnes door de cel verhoogd. Daarom zijn de meeste chaperonne-eiwitten ook hitte-schok-eiwitten (Engels: heat shock proteins). Ondanks de activiteit van de chaperonnes zal slechts 20% van de nieuw gevormde aminozuurketens zijn juiste vouwing krijgen en als eiwit gaan werken.

Voorbeelden van gevouwen eiwitten

Voorbeelden van gevouwen eiwitten zijn:

α-helix met een secundaire structuur
β-sheet met een plaatvormige, secundaire structuur
helixbundel (bijvoorbeeld bij het bromodomein)
beta-barrel
Rossmann-vouwing

Zie ook

Eiwitstructuur

Bronnen, noten en/of referenties

Alberts, Bruce; Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters, Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. Garland Science, New York and London (2002), “The Shape and Structure of Proteins”. ISBN 0-8153-3218-1.
Anfinsen, C. (1972) . The formation and stabilization of protein structure. Biochem. J. 128 (4): 737–49 . PMID: 4565129. PMC: 1173893.
Robert Saunders, Charlotte M. Deane (2010) . Synonymous codon usage influences the local protein structure observed. Nucleic Acids Research 38 (19): 6719–6728 (Oxford University Press). PMC: 2965230. DOI: 10.1093/nar/gkq495.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[Alberts-1] Alberts, Bruce; Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters, Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. Garland Science, New York and London (2002), “The Shape and Structure of Proteins”. ISBN 0-8153-3218-1.

[Anfinsen-2] Anfinsen, C. (1972) . The formation and stabilization of protein structure. Biochem. J. 128 (4): 737–49 . PMID: 4565129. PMC: 1173893.

[3] Robert Saunders, Charlotte M. Deane (2010) . Synonymous codon usage influences the local protein structure observed. Nucleic Acids Research 38 (19): 6719–6728 (Oxford University Press). PMC: 2965230. DOI: 10.1093/nar/gkq495.